Abstract

A simple procedure is proposed for selective proteinsolubilization and trypsin digestion, followed by off-line liquid chromatography-matrix assisted laser desorption ionization mass spectrometry (LC-MALDI MS) analysis of Oenococcus oeni (O. oeni) bacterium. Peptides wereidentified from tryptic digests using sequencing by tandem massspectrometry and database searches. Cytoplasmic and membrane relatedproteins (MRP) were identified in the O. oeni bacterium. MS/MS dataanalysis points out 13 peptides having one point mutation from 9 proteins.The major microheterogeneity was found for Zn-dependent alcoholdehydrogenase (Zn-ADH, Q04GE6) and 60 kDa chaperonin (GroEL,Q04E64) that are involved in methionine catabolism and post-translationalprotein folding, respectively. MS/MS data processing also leads to theidentification of 34 unique phosphorylation sites from 19 phosphoproteins.

Autore Pugliese

• Cappello Maria Stella

Tutti gli autori

• Napoli A.; Aiello; D.; Aiello; G.; Cappello; M.S.; Di Donna; L.; Mazzotti; F.; Materazzi; S.; Fiorillo; M.; Sindona G.

Titolo volume/Rivista

Journal of proteome research

Anno di pubblicazione

2014

ISSN

1535-3893

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