Abstract

The NDUFS4 subunit of complex I of the mammalian respiratory chain has a fully conserved carboxy-terminus with a canonical RVSTK phosphorylation site. Immunochemical analysis with specific antibodies shows that the serine in this site of the protein is natively present in complex I in both the phosphorylated and non-phosphorylated state. Two-dimensional IEF/SDS-PAGE electrophoresis, (32)P labelling and immunodetection show that "in vitro" PKA phosphorylates the serine in the C-terminus of the NDUFS4 subunit in isolated bovine complex I. (32)P labelling and TLC phosphoaminoacid mapping show that PKA phosphorylates serine and threonine residues in the purified heterologous human NDUFS4 protein.

Autore Pugliese

• Sardanelli Anna Maria , Gnoni Antonio , Scacco Salvatore , Cocco Tiziana Maria

Tutti gli autori

• SARDANELLI A.M.;GNONI A.;TRANI A.;SCACCO S.;COCCO T.M.

Titolo volume/Rivista

Non Disponibile

Anno di pubblicazione

2010

ISSN

1567-7249

ISBN

Non Disponibile

Numero di citazioni Wos

19

Ultimo Aggiornamento Citazioni

Non Disponibile

Numero di citazioni Scopus

19

Ultimo Aggiornamento Citazioni

Non Disponibile

Settori ERC

Non Disponibile

Codici ASJC

Non Disponibile