Abstract

We propose a simple approach, based onthe minimization of the total (entropic plus unfolding) energyofatwo-state system, todescribe the unfolding of multidomain macromolecules (proteins, silks, polysaccharides, nanopolymers). The model is fully analytical and enlightens the role of the different energetic components regulating the unfolding evolution. As an explicit example, we compare the analytical results with a titin atomic force microscopy stretch-induced unfolding experiment showing the ability of the model to quantitatively reproduce the experimental behaviour. In the thermodynamic limit, the sawtooth force-elongation unfolding curve degenerates to a constant force unfolding plateau.

Autore Pugliese

• De Tommasi Domenico , Puglisi Giuseppe

Tutti gli autori

• De Tommasi D , Millardi N , Puglisi G , Saccomandi G

Titolo volume/Rivista

JOURNAL OF THE ROYAL SOCIETY INTERFACE

Anno di pubblicazione

2013

ISSN

1742-5689

ISBN

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