Transient Covalent Interactions of Newly-Synthesized Thyroglobulin with Oxidoreductases of the Endoplasmic Reticulum

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Abstract

Background: Secretory proteins acquire their native three-dimensional conformation through repeated brief interactions with ER chaperones and oxidoreductases. Results: We have captured and defined previously-unidentified disulfide adducts of newly-synthesized thyroglobulin with ERp72 and CaBP1/P5. Conclusion: Multiple oxidoreductases simultaneously engage thyroglobulin during its early folding in the ER. Significance: Distinct chaperone/oxidoreductase partners coordinately engage this multi-domain secretory protein to promote its advancement to the native state.

Autore Pugliese

Tutti gli autori

  • B. Di Jeso , Y. Morishita , A. S. Treglia , D. D. Lofrumento , G. Nicolardi , F. Beguinot , A. P. Kellogg , P. Arvan

Titolo volume/Rivista

THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY

Anno di pubblicazione

2014

ISSN

0021-9258

ISBN

Non Disponibile

Numero di citazioni Wos

3

Ultimo Aggiornamento Citazioni

25/04/2018

Numero di citazioni Scopus

3

Ultimo Aggiornamento Citazioni

26/04/2018

Settori ERC

Non Disponibile

Codici ASJC

Non Disponibile